§ 03. Органические вещества. Аминокислоты. Белки

1. Что такое биополимеры? Каково их строение?

Биополимеры — это органические соединения, молекулы которых состоят из большого числа повторяющихся звеньев (мономеров). Белки, полисахариды и нуклеиновые кислоты являются биополимерами с большой молекулярной массой. Макромолекулы полимеров образуются в результате реакций полимеризации или конденсации мономеров — низкомолекулярных соединений. Мономерами белков являются аминокислоты, полисахаридов — моносахариды, нуклеиновых кислот — нуклеотиды. Полимеры могут быть разрушены до мономеров, из которых они состоят. Именно это и происходит в желудочно-кишечном тракте животных, в котором органические вещества пищи разрушаются до мономеров, способных всосаться в кровь. Далее они используются организмом для образования новых макромолекул, свойственных уже самому организму.

2. Какие функциональные группы характерны для аминокислот?

Мономерами белков являются низкомолекулярные органические соединения — аминокислоты. В их состав входят одна или две аминогруппы (—NH2) и одна или две карбоксильные группы (—СООН), обладающие соответственно щелочными и кислотными свойствами. Этим объясняются амфотерные свойства аминокислот, благодаря чему они играют роль буферных соединений. У большей части белокобразующих аминокислот имеется одна карбоксильная и одна аминогруппа. Эти аминокислоты называются нейтральными. Амино- и карбоксильные группы связаны с одним и тем же атомом углерода. По этому признаку все аминокислоты сходны между собой. Различаются аминокислоты по строению радикала (R), который может быть заряженным или незаряженным, гидрофобным или гидрофильным. Поэтому радикал придает белкам определенные отличительные свойства.

3. Каким образом аминокислоты соединяются в полипептидную цепь?

Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты. В результате выделяется молекула воды и два остатка аминокислот соединяются прочной ковалентной азот-углеродной связью, называемой пептидной (—СО—NH—). Соединение, образующееся в результате конденсации двух аминокислот, представляет собой дипептид. Дальнейшее соединение аминокислот с помощью пептидных связей приводит к образованию полипептидной цепи — первичной структуры белка.

4, 5. Какие уровни структурной организации белков существуют? Какие химические связи обусловливают различные уровни структурной организации белковых молекул?

Молекулы белков могут принимать четыре вида пространственной формы (конформации). Первичная структура белковой молекулы представляет собой линейную последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Именно эта структура определяет все другие структуры молекулы. Вторичная структура имеет вид спирали, витки которой стабилизируются многочисленными водородными связями между остатком карбоксильной группы одной аминокислоты и остатком аминогруппы другой аминокислоты, удаленной от первой на четыре аминокислотных остатка. Третичная структура представляет собой глобулу, образующуюся в результате компактной укладки спирали. Эту структуру стабилизируют четыре типа связей: водородные, ионные, S—S-связи («дисульфидные мостики»), а также гидрофильно-гидрофобные взаимодействия между разными частями молекулы в водной среде. Третичной структурой определяется специфичность белковых молекул, их биологическая активность. Некоторым белкам с третичной структурой свойственно образовывать четвертичную структуру — агрегат из нескольких глобул. Эту сложную структуру стабилизируют в основном силы межмолекулярного притяжения и в меньшей степени — водородные и ионные.

6. Имеется три вида аминокислот А, В, С. Сколько вариантов олигопептидных цепей, состоящих из пяти аминокислот, можно построить? Будут ли олигопептиды обладать одинаковыми свойствами?

Количество вариантов олигопептидных цепей из пяти аминокислот, образованных тремя видами аминокислот А, В, С, будет равно 3(5 в степени). Все варианты цепей будут обладать разными свойствами.